Aula 39 - Proteínas: Aminoácidos

Proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em todas as células e em todas as partes das células. Existe uma grande variedade de proteínas, milhares de diferentes tipos podem ser encontrados em uma única célula. As proteínas controlam praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula, exibindo uma quase infinita diversidade de funções. As proteínas de cada organismo, da mais simples das bactérias aos seres humanos, são construídas a partir do mesmo conjunto onipresente de 20 aminoácidos. Proteínas são, então, polímeros de aminoácidos. Os aminoácidos são compostos que apresentam, na sua molécula, um grupo amino e um grupo carboxila, a única exceção é a prolina, que contém um grupo imino, no lugar do grupo amino. Em soluções muito ácidas, os dois grupos (amino e carboxila) apresentam-se protonados, em pH muito alcalino, ambos apresentam-se desprotonados e em soluções próximas da neutralidade, por exemplo, em pH fisiológico, o aminoácido apresenta-se como um íon bipolar. Os aminoácidos livres não apresentam poder tamponante significativo em pH fisiológico. Todavia, quando fazem parte de certas proteínas participam de maneira decisiva dos sistemas-tampão dos organismos. Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono α está ligado a quatro grupos diferentes: um grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio. O átomo de carbono α é, portanto, um centro quiral. Os aminoácidos diferem uns dos outros em suas cadeias laterais ou grupos R, que variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e que influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água. Os aminoácidos podem ser divididos em cinco classes principais com base nas propriedades dos seus grupos R, particularmente sua polaridade ou tendência para interagir com a água em pH biológico (próximo do pH 7,0). A polaridade dos grupos R varia amplamente, de apolar e hidrofóbico (não hidrossolúvel) ao altamente polar e hidrofílico (hidrossolúvel). Grupos R: Apolares, alifáticos Aromáticos Polares, não carregados Carregados positivamente Carregados negativamente Em decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação em volta do átomo de carbono α, os quatro grupos diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais únicos e, portanto, os aminoácidos têm dois estereoisômeros possíveis, L e D. Os L-aminoácidos são aqueles com o grupo amino na esquerda e os D-aminoácidos com esse grupo na direita. Historicamente, as designações semelhantes L e D eram utilizadas para levorrotatória (rotação da luz polarizada à esquerda) e dextrorrotatória (rotação da luz polarizada à direita). Entretanto, nem todos os L-aminoácidos são levorrotatórios. Então pela convenção de Fischer, L e D se referem apenas à configuração absoluta dos quatro substituintes em torno do carbono quiral, e não às propriedades ópticas da molécula. Aminoácidos não essenciais: Alanina Asparagina Aspartato Glutamato Serina Essenciais condicionais (necessários em certo grau para animais jovens em crescimento e/ou durante certas patologias): Arginina Cisteína Glutamina Glicina Prolina Tirosina Essenciais: Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Referências: MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica Básica. 2. ed. Rio De Janeiro: Guanabara Koogan, 1999, parte 1, cap. 2, p. 11-5. Nelson L. D.; Cox M. M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 6. ed. São Paulo: artmed editora LTDA, 2014, cap. 3, p. 75-9, p.709 tabela 18-1.